Bei den Gram-positiven Bakterien Mycobacterium chelonae und Mycobacterium smegmatis wurden Porine in der äußeren Membran nachgewiesen und charakterisiert. Da diese kanalbildenden Proteine die Diffusion von hydrophilen Molekülen aus dem Medium in die mycobakterielle Zelle erlauben, liefert ihre Untersuchung wichtige Informationen über die Eigenschaften der Moleküle, die den Kanal passieren können.
Mit einem Dichlormethan/Methanolgemisch konnte das Porin aus der Zellwand von M. smegmatis extrahiert werden. Nach der Etherfällung des Extraktes lag das Porin in nahezu reiner Form im Pellet vor. Im künstlichen Lipidbilayer wurde porenbildende Aktivität in der Probe nachgewiesen. Die Einzelkanalleitfähigkeiten in 1 M KCl betrugen 4,5 und 2,3 nS. Das Porin hat ein Molekulargewicht von 94 kD. Es konnte mit Bromcyan in sechs Fragmente geschnitten werden. Von drei Fragmenten wurde die Sequenz der ersten 20 Aminosäuren durch Edmanabbau bestimmt.
Mit der gleichen Methode konnte das Porin von Mycobacterium phlei gereinigt werden. Durch Rekonstitutionsexperimente im künstlichen Bilayer wurde das Porin identifiziert und charakterisiert. Die gemessenen Einzelkanalleitfähigkeiten betrugen in 1 M KCl 2,4 und 4,8 nS. Aus den Daten der Einzelkanalleitfähigkeitsmessungen konnte der Porendurchmesser auf 1,6 nm geschätzt werden. Am Kanaleingang wurden mit Hilfe der Kanalleitfähigkeitswerte 3,5 negative Punktladungen bestimmt. Durch das Porin können dadurch bevorzugt Kationen diffundieren. Das Porin ist spannungsabhängig, bei etwa 70 mV wurde die anfängliche Leitfähigkeit auf die Hälfte reduziert. Sein Molekulargewicht liegt vermutlich bei 90 kD.
Die Eigenschaften der beiden untersuchten mycobakteriellen Porine sind sehr ähnlich. Sie weisen auch weitgehende Übereinstimmung mit den Eigenschaften des Porins von M. chelonae auf.